Stanley B. Prusiner (1942- ), neurólogo americano ganador, en 1997, del Premio Nobel de Fisiología y Medicina por el hallazgo de una nueva clase de proteínas, denominadas priones, que se han asociado a desórdenes cerebrales en mamíferos. Las indagaciones de Prusiner, frecuentemente controvertidas, contradicen la idea, durante mucho tiempo aceptada, de que únicamente agentes que contienen ácido desoxirribonucleico (ADN) o ácido ribonucleico (ARN) como material genético, esto es, virus o bacterias, pueden replicarse en el cuerpo humano y provocar afecciones.
Nació en Des Moines (Iowa) y se graduó en la Universidad de Pensilvania en 1964, doctorándose en la Escuela Médica de esta Universidad cuatro años después. Desarrolló múltiples indagaciones bioquímicas en los Institutos Nacionales de Salud y, en 1972, se incorporó como médico arraigante a la Universidad de California en San Francisco (UCSF), consiguiendo, en 1984, una plaza de docente de Neurología. En los 26 años que se sostuvo en esta fundación, llevó a cabo su pesquisa sobre proteínas infecciosas.
Tan pronto como llegó a la UCSF, inició una serie de experimentos para estudiar la afección de Creutzfeldt-Jakob, un extraño desorden neurológico humano de origen ignorado hasta ese momento. Mientras la mayoría de los entendidos coetáneos creía que la afección de Creutzfeldt-Jakob se encontraba causada por virus aún ignorados, Prusiner sostuvo la suposición de que el origen podría estar en proteínas poco comunes. La idea pareció completamente cambiadora en la etapa, ya que todos los agentes infecciosos conocidos hasta ese momento (virus, bacterias, hongos o parásitos) contenían moléculas de ADN o ARN como material genético necesario para rehacerse. Pero, las proteínas no tienen dicho material.
En 1982, publicó el primer estudio donde describía e identificaba los priones, un término que Prusiner adoptó al acortar el nombre de partículas infecciosas de naturaleza proteínica (protein infectious particles). En indagaciones ulteriores, el conjunto de Prusiner consiguió certeras evidencias de que todos los animales, incluidos los seres humanos, tienen los genes para hacer una proteína que puede mutar a un prión. Los priones pueden acumularse en el interior de las células, dañando los tejidos cerebrales. Los mecanismos de mutación aún no son conocidos bien.
Actualmente, es sabido que los priones son el origen de una cierta diversidad de desórdenes cerebrales que son letales en mamíferos, incluyendo la afección de Creutzfelt-Jakob, el kuru (una extraña afección que sucedía apenas en algunas tribus caníbales de Papúa-Nueva Guinea), la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) popularmente conocida como afección de las vacas locas, y el scrapie, una afección fatal común en el ganado ovino. Prusiner y muchos otros científicos consideran que los priones podrían estar mezclados en los desórdenes neurodegenerativos tales como la afección de Alzheimer, la afección de Parkinson y la esclerosis lateral amiotrófica.
A pesar de que el Premio Nobel significó una gradual aceptación de las teorías de Prusiner, su obra sigue siendo controvertida. Algunos científicos consideran que aún no están muy claros los mecanismos que causan la afección, mientras que otros justifican que quizá un virus u otro agente infeccioso podría acompañar a los priones y sería el motivo a la infección.
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